El colageno no solo se encuentra en la piel también en ligamentos en tendones en hueso en la aorta en el cartílago y muchos otros órganos .

El colageno no solo se encuentra en la piel también en ligamentos en tendones en hueso en la aorta en el cartílago y muchos otros órganos .

La organización de los tejidos conectivos está gobernada en gran medida por el principio de la autoorganización, según cual una subunidad molecular del tamaño, la forma y las propiedades superficiales adecuadas se unen, de forma espontánea pero ordenada, a otra molécula de la misma estructura o de estructuras similares. Los mecanismos moleculares y las fuerzas conductoras son similares a los que intervienen en la formación de los grandes cristales en las soluciones sobresaturadas.

El principio de la autoorganización del tejido conectivo puede constar sobre todo en la organización del colágeno en fibrillas.

COMO ES INA MOLÉCULA DE COLAGENO ?

La molécula de colágeno que forma una fibrilla es alargada y fina y está formada por tres cadenas polipeptídicas que se enrollan en una hélice triple rígida y con forma de cordón .La molécula tiene una conformación triple helicoidal, ya que cada una de las tres cadenas posee una secuencia simple y repetitiva de aminoácidos formada por alrededor de 1000 unidades, en la que aparece la glicina como tercer aminoácido. Por tanto, la secuencia de cada cadena puede de-signarse como (-Gly-X-Y-)333, donde X e Y representan aminoácidos distintos a la glicina. Para que pueda plegarse en forma de triple hélice, es imprescindible que uno de cada tres aminoácidos de la cadena sea glicina, el aminoácido más pequeño, ya que este residuo debe adaptarse a un espacio estéricamente limitado en el punto en que se une a las tres cadenas de la triple hélice. Muchos de los aminoácidos de las posiciones X e Y son los aromáticos prolina e hidroxiprolina, que proporcionan rigidez a la estructura triple helicoidal. Los demás aminoácidos en posición X e Y forman agrupaciones de zonas hidrofóbicas y cargadas en la superficie molecular que controlan la unión espontánea de las moléculas de colágeno entre sí y, de este modo, el autoensamblaje de las fibras de colágeno de los tejidos

CUANTOS TIPOS DE COLÁGENOS HAY?

Se han identificado más de 18 colágenos. Casi todos ellos son componentes menores que probablemente tienen funciones muy especializadas. Alrededor de la tercera parte de los colágenos fibrilares se encuentran en los tejidos en forma de fibrillas largas y muy ordenadas que al microscopio electrónico muestran un  Patrón de bandas característico.

El colágeno tipo I es el más abundante y se encuentra formando fibrillas con estrías transversales en un gran número de tejidos.Está compuesto por dos cadenas idénticas llamadas al(1) y a2(1).

El colágeno tipo II, un colágeno fibrilar similar al del cartílago, está formado por tres cadenas idénticas llamadas a1(II).

El colágeno tipo III, el tercer colágeno fibrilar en abundancia, se encuentra en cantidades más pequeñas en muchos tejidos que contienen colágeno tipo I y en grandes cantidades en los grandes vasos sanguíneos; está formado por tres cadenas idénticas llamadas al(III). Los colágenos no fibrilares son similares a los fibrilares en cuanto a que contienen secuencias de aminoácidos de tipo -Gly-X-Y- que forman regiones triple helicoidales, pero también contienen grandes regiones globulosas El autoensamblaje de la mayoría  de las colágeno no fibrilares se efectúa mediante la unión de los dominios globulares, que forman redes de colágeno. Así, por ejemplo, el colágeno de tipo IV de la membrana basal se autoensambla en una compleja trama tridimensional que constituye un obstáculo a la difusión en el glomérulo renal y en los alvéolos pulmonares, y que sirve de soporte a las células endoteliales y epiteliales en tejidos como la piel, el aparato gastrointestinal y los vasos sanguíneos.

Como los colágenos fibrilares se agrupan espontáneamente en fibrillas, se sintetizan previamente en forma de precursores más grandes y solubles, llamados procolágenos. Los procolágenos de los tipos I, II y III tienen una masa 1.5 veces mayor que la de los colágenos correspondientes, debido a la presencia de secuencias de aminoácidos llamadas propéptidos que se localizan en los extremos N y C de las cadenas proa de los procolágenos

La biosíntesis de los procolágenos implica un gran número de pasos intracelulares y una autoorganización poco habitual, en la que las tres cadenas se pliegan para adoptar una conformación de triple hélice. A medida que se traducen las ca-denas proa del procolágeno desde el ARNm de los ribosomas, pasan hacia las cisternas del retículo endoplasmático rugoso. Los péptidos señalizadores hidrófobos del extremo N-terminal son escindidos, iniciando una serie de reacciones postraduccionales.

El colageno no solo se encuentra en la piel también en ligamentos en tendones en hueso en la aorta en el cartílago y muchos otros órganos .

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